پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 25 |
| تعداد شماره‌ها | 932 |
| تعداد مقالات | 7,652 |
| تعداد مشاهده مقاله | 12,492,960 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 8,884,659 |
بررسی خصوصیات سینتیکی پراکسیداز کدو سبز(Cucurbita pepo) | ||
| زیست شناسی کاربردی | ||
| مقاله 13، دوره 30، شماره 1، شهریور 1396، صفحه 225-238 اصل مقاله (344.3 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22051/jab.2017.2997 | ||
| نویسندگان | ||
| مریم مهاجرانی* 1؛ افسانه آقایی2 | ||
| 1دانشیار بیوشیمی، گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه مازندران،بابلسر ، ایران | ||
| 2دانشجوی کارشناسی ارشد، گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه مازندران،بابلسر ، ایران | ||
| چکیده | ||
| آنزیم پراکسیداز (EC 1.11.1.7) جزء پروتئین‌های هم‌دار می‌باشد که وظیفه اصلی آنها اکسیداسیون سوبستراهای مختلف با استفاده از پراکسید هیدروژن می‌باشد. پراکسیداز کاربرد گسترده‌ای در تشخیص‌های پزشکی و تجربیات آزمایشگاهی مختلف دارد، به همین علت امروزه تلاش زیادی صورت می‌گیرد تا منابع جدیدی از بافت‌های گیاهی با فعالیت پراکسیدازی مناسب معرفی گردد. کدو سبز (cucurbita pepo) نوعی کدوی تابستانی است که می‌تواند تا حدود یک متر رشد کند و از لحاظ گیاه‌شناسی، کدو سبز یک میوه نارس، حاصل از تورم تخمدان گل آن است. سنجش فعالیت آنزیم و عوامل مؤثر بر سینتیک آنزیم در دمای 25 درجه سانتیگراد و طول موج 470 نانومتر بررسی شد. تعیین دما و pH بهینه، Km و Vmax ، و تاثیر نمک بر فعالیت پراکسیداز بر روی میوه گیاه و در مرحله نارس بررسی شد. نتایج حاصل نشان داد که حداکثر فعالیت آنزیم در دمای بهینه 50 درجه سانتیگراد و pH 5/6 می‌باشد. همچنین آنزیم در محدوده pH 4 الی 8 از پایداری بالایی برخوردار است. Km و Vmax برای پراکسید هیدروژن در حضور پراکسیداز کدو سبز به ترتیب 25/6 میلی مولار و 1/0 میلی مولار بر دقیقه اندازه-گیری شد. بررسی تأثیر یونهای (Mg2+, Cu2+ K+, Pb2+, Ag3+, Fe2+ ) در غلظت یک میلی مولار در مخلوط واکنش نشان داد سرب و آهن بر فعالیت آنزیم پراکسیداز بیشترین اثر مهاری را دارند. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| pHبهینـه؛ پراکسـیداز؛ دمـای بهینـه؛ سـینتیک؛ آنزیـم؛ کـدو سـبز | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Study of kinetic characteritics of peroxidase enzyme from Cucurbita pepo | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Maryam Mohadjerani1؛ Afsaneh Aghaei2 | ||
| 1Associate professor of Biochemistry, Department of molecular and cell biology, Faculty of basic sciences, University of Mazandaran,babolsar,Iran | ||
| 2MSc student, Department of molecular and cell biology, Faculty of basic sciences, University of Mazandaran,Babolsar,Hran | ||
| چکیده [English] | ||
| Peroxidase (EC 1.11.1.7) is in class of hemeprotein and has the principal oxidation function using hydrogen peroxide and various substrate. Peroxidases are widely used in medical diagnosis and in various laboratory experiments, therefore, today a lot of effort is made to new sources of plant tissue with the appropriate peroxidase activity. Cucurbita pepo (zucchini) is a summer squash that can grow to about one meter and has a green fruit, swelling ovary of the flower. In this work we have determined the factors affecting on measurement of enzyme activity and enzyme kinetics at 25 ° C and a wavelength of 470 nm. The results showed that the maximum enzyme activity at optimum temperature of 50 ° C and pH 6.5. The enzyme is stable in the range of pH 4 to 8. The Km and Vmax values of peroxidase from zucchini were measured for hydrogen peroxide in the presence of guaiacol, 6.25 and 0.1 mM/min respectively. The effect of the presence of various salts (including: Mg2+, Cu2+, K+, Pb2+, Ag+, Fe2+) in 1 mM concentration was measured in the reaction mixture. Our results showed the highest inhibitory effect of lead and iron ions by peroxidase activity measurements. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Cucurbita pepo, Enzyme kinetics, Optimum pH, Optimum temperature, Peroxi� dase | ||
| مراجع | ||
|
صبورا، ع. پرسیاوش، ل. موسوی نژاد، ز. و کیارستمی، خ.؛ (1387). بررسی خصوصیات سینتیکی پراکسیداز در عصاره برگ کلزا (Brassica napus var. okapi). مجله زیست شناسی ایران، 21، 587-599. پیوندی، م. کمالی جامکانی، ز. و میرزا، م.؛ (1390). تاثیرنانوکلاتآهنباکلاتآهنبررشدوفعالیتآنزیمهایآنتیاکسیدانمرزه(Satureja hortensis). مجله تازههای بیوتکنولوژی سلولی- مولکولی، دوره دوم، شماره پنجم. کریمی، ه. عبدل زاده، الف. و صادقی پور، ح. ر.؛ (1387). بررسیاثرشوریوتغذیهپتاسیمدرگیاهسسبانیاآکیولاتا (Sesbania aculeate) در محیط گلخانه. مجلهعلومکشاورزیومنابعطبیعی، جلد پانزدهم، شماره ششم. Anjum Zia, M., Kousar, M., Ahmed, I., Nasir Iqbal, H. M., & Zahid Abbas, R. (2011). Comparative study of peroxidase purification from apple and orange seeds. African Journal of Biotechnology, 10(33), 6300-6303. Azevedo, A. N., Martins, V. C., Prazeres, D. M. F.,Vojinovic, V., Cabral, J. M. S., & Fonseca, L. P. (2003). Horseradish peroxidase: a valuable tool in biotechnology. Biotechnology Annual Review, 9, 199-247. Flock, C., Bas, A., & Gijzen, M. (1999). Removal of aqueous phenol and 2-chlorophenol with purified soybean peroxidase and raw soybean hulls. J. Chem. Technol. Biotechnol., 74, 303-.309 Hiner, A.N., Hernandez-Ruiz, J., Rodriguezlopez, J.N., Arnao M.B., Varon R., Garciacanovas, F., & Acosta M. (2001). The inactivation of horseradish peroxidase isoenzyme A2 by hydrogen peroxide: an example of partial resistance due to the formation of a stable enzyme intermediate. Biol Inorg Chem., 6(5-6), 504–16. Lowry OH, Rosbrough NJ, Farr AL, Randall RJ. (1951). Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem, 193: 265-275. Marquez, O., Waliszewski, K. N., Oliart, R. M., & Pardio, V. T. (2008).Purification and characterization of cell wall-boundperoxidase from vanillabean. LWT, 41, 1372-1379. Nazari, K., Mahmoudi, A., Khodafarin, R., Moosavi-Movahedi, AA., & Mohebi, A. (2005). Stabilizing and suicide-peroxide protecting effect of Ni2+on horseradish peroxidase. J Iran Chem Soc. 2, 232-237. Nazari, K. & Moosavi-Movahedi, AA. (2007). A differential scanning calorimetry study on the interaction of Co+2 with horseradish peroxidase. Quarterly Journal of applied chemistry. 1, 7-10. Obrien, P. J. (2000). Peroxidases.Chemico-Biological Interactions, 129, 113-139. Shalini, R. G., Shivhare, U. S., & Basu, S. (2008). Thermal inactivation kinetics of peroxidase in mint leaves. Journal of Food Engineering, 85,147-153. Soysal, C., & Soylemez, Z. (2005). Kinetics and inactivation of carrot peroxidase by heat treatment. Journal of Food Engineering, 68, 349-356. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 681 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 1,905 |
||