پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 25 |
| تعداد شماره‌ها | 967 |
| تعداد مقالات | 8,010 |
| تعداد مشاهده مقاله | 13,573,664 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 9,616,332 |
تثبیت آنزیم سلولاز قارچ آسپرژیلوس نایجر روی نانو رشته‌های آمیلوئیدی و مقایسه سینتیکی آن با آنزیم آزاد | ||
| زیست شناسی کاربردی | ||
| مقاله 2، دوره 37، شماره 2 - شماره پیاپی 80، شهریور 1403، صفحه 15-26 اصل مقاله (890.32 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22051/jab.2024.40047.1577 | ||
| نویسندگان | ||
| مرضیه رشوند1؛ امیر آراسته* 2؛ هاشم نیری* 2 | ||
| 1کارشناسی ارشد .گروه زیست شناسی، واحد فلاورجان، دانشگاه آزاد اسلامی، فلاورجان، اصفهان، ایران | ||
| 2استادیار .گروه زیست شناسی، واحد فلاورجان، دانشگاه آزاد اسلامی، فلاورجان، اصفهان، ایران | ||
| چکیده | ||
| مقدمه: بسیاری از پروتئین‌‌ها را می‌توان در آزمایشگاه به آمیلوئید تبدیل کرد. این رشته‌ها از دیدگاه‌های گوناگون از جمله به-عنوان بستری برای تثبیت آنزیم مورد توجه می‌باشند. در این تحقیق آنزیم سلولاز روی نانورشته‌های آمیلوئیدی حاصل از آلبومین سرم گاوی تثبیت و خصوصیات سینتیکی آن با فرم آزاد مقایسه شد. روش ها: تولید رشته‌های آمیلوئیدی با روش‌های جذب‌سنجی کنگورد و نشر فلورسانس ThT بهینه سازی شد و با میکروسکوپ الکترونی گذاره مورد تائید قرار گرفت. آنزیم سلولاز به کمک گلوتارالدئید و با تشکیل پل‌های عرضی روی نانو رشته‌های آمیلوئیدی تثبیت شد و ویژگی‌های سینتیکی آن با آنزیم آزاد مقایسه گردید. نتایج: نتایج جذب سنجی کنگورد و نشر فلورسانس ThT نشان داد که حداکثر رشته‌های آمیلوئیدی در غلظت 4 میلی‌گرم بر میلی‌لیتر از پروتئین، دمای 60 درجه سانتی‌گراد و pH برابر 3 تشکیل می‌شود. تصاویر میکروسکوپ الکترونی گذاره حضور رشته-های آمیلوئیدی را تائید کرد. تثبیت آنزیم، میزان فعالیت، فعالیت ویژه و Vm را کاهش و میزان Km آنزیم را افزایش داد و دمای بهینه آنزیم از 40 به 50 درجه سانتی‌گراد افزایش یافت. بحث: رشته‌های آمیلوئیدی می‌توانند به‌عنوان یک نانوماده جدید در تثبیت آنزیم سلولاز مورد استفاده قرار گیرند. همچنین، آنزیم تثبیت شده را می‌توان به‌عنوان یک محصول کاربردی در صنایع وابسته به سلولاز معرفی نمود. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| واژه‌های کلیدی: آلبومین سرم گاوی؛ آمیلوئید؛ تثبیت؛ سلولاز؛ نانو رشته | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Immobilization of Cellulase enzyme from Aspergillus niger on amyloid nanofibers and its kinetic comparison with the free enzyme | ||
| نویسندگان [English] | ||
| marzieh rashvand1؛ amir arasteh2؛ hashem nayyeri2 | ||
| 1MSc.Department of biology, falavarjan Branch, Islamic Azad University, falavarjan, Isfahan, Iran | ||
| 2assistant professor.Department of biology, Rasht Branch, Islamic Azad University, Rasht, Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| Introduction: Many proteins can be converted into amyloid in the laboratory. These fields are of interest from various points of view, including as a substrate for enzyme stabilization. In this research, cellulase enzyme was immobilized on amyloid nano–biofibrils obtained from bovine serum albumin and its kinetic properties were compared with the free form. Methods: The production of amyloid fibers was optimized by Congored absorbance and ThT fluorescence assay methods and was confirmed by transmission electron microscopy. Cellulase enzyme was immobilized via glutaraldehyde cross–linking bridges on amyloid nano–biofibrils. Results: The results of Congored absorbance and ThT fluorescence emission showed that the maximum amyloid fibers at 4 mg/ml of protein concentration, 60 ºC and a pH 3. Electron microscopy images confirmed the presence of amyloid fibers. Immobilizing the enzyme decreased the activity, specific activity and Vm and increased the Km of the enzyme. The optimum temperature of the enzyme increased from 40 to 50 ºC. Discussion: Amyloid nano–biofibrils can be used as a new nano–biomaterial for cellulase immobilization which introduce a useful product in cellulase–related industries. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Keywords: Bovine serum albumin, Amyloid, Immobilization, Cellulase, Nano–fibrils | ||
|
سایر فایل های مرتبط با مقاله
|
||
| مراجع | ||
|
Ahmad, R. and S. K. Khare (2018). "Immobilization of Aspergillus niger cellulase on multiwall carbon nanotubes for cellulose hydrolysis." Bioresource technology 252: 72-75. Alam, P., K. Siddiqi, S. K. Chturvedi and R. H. Khan (2017). "Protein aggregation: from background to inhibition strategies." International journal of biological macromolecules 103: 208-219. Arasteh, A., M. Habibi-Rezaei, A. Ebrahim-Habibi and A. A. Moosavi-Movahedi (2012). "Response surface methodology for optimizing the bovine serum albumin fibrillation." The protein journal 31(6): 457-465. Arasteh, A., M. Habibi Rezaei, A. Ebrahim Habibi and A. Moosavi Movahedi Ali (2011). "Bovine serum albumin aggregation: An optimizing approach." Clinical biochemistry 44(13, Supplement): S136-S137. Cao, Y. and R. Mezzenga (2019). "Food protein amyloid fibrils: Origin, structure, formation, characterization, applications and health implications." Advances in colloid and interface science 269: 334-356. Chatterjee, A., C. Mahato and D. Das (2021). "Complex cascade reaction networks via cross β amyloid nanotubes." Angewandte Chemie International Edition 60(1): 202-207. Chiti, F. and C. M. Dobson (2009). "Amyloid formation by globular proteins under native conditions." Nat Chem Biol 5(1): 15-22. Dubey, K., B. G. Anand, D. S. Shekhawat and K. Kar (2017). "Eugenol prevents amyloid formation of proteins and inhibits amyloid-induced hemolysis." Scientific reports 7(1): 1-11. Farnet, A., L. Qasemian, D. Guiral and E. Ferré (2010). "A modified method based on arsenomolybdate complex to quantify cellulase activities: application to litters." Pedobiologia 53(2): 159-160. Heo, C., K. A. Chang, H. S. Choi, H. S. Kim, S. Kim, H. Liew, J. A. Kim, E. Yu, J. Ma and Y. H. Suh (2007). "Effects of the monomeric, oligomeric, and fibrillar Abeta42 peptides on the proliferation and differentiation of adult neural stem cells from subventricular zone." J Neurochem 102(2): 493-500. Hojnik Podrepšek, G., Ž. Knez and M. Leitgeb (2019). "Activation of cellulase cross-linked enzyme aggregates (CLEAs) in scCO2." The Journal of Supercritical Fluids 154: 104629. Holm, N. K., S. K. Jespersen, L. V. Thomassen, T. Y. Wolff, P. Sehgal, L. A. Thomsen, G. Christiansen, C. B. Andersen, A. D. Knudsen and D. E. Otzen (2007). "Aggregation and fibrillation of bovine serum albumin." Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics 1774(9): 1128-1138. Juárez, J., P. Taboada and V. Mosquera (2009). "Existence of different structural intermediates on the fibrillation pathway of human serum albumin." Biophysical Journal 96(6): 2353-2370. Kielkopf, C. L., W. Bauer and I. L. Urbatsch (2020). "Bradford assay for determining protein concentration." Cold Spring Harbor Protocols 2020(4): pdb. prot102269. Knowles, T. P. and R. Mezzenga (2016). "Amyloid fibrils as building blocks for natural and artificial functional materials." Advanced Materials 28(31): 6546-6561. Leung, W.-H., W.-H. Lo and P.-H. Chan (2015). "Amyloid fibrils as rapid and efficient nano-biosorbents for removal of dye pollutants." RSC advances 5(109): 90022-90030. Linton, S. M. (2020). "The structure and function of cellulase (endo-β-1, 4-glucanase) and hemicellulase (β-1, 3-glucanase and endo-β-1, 4-mannase) enzymes in invertebrates that consume materials ranging from microbes, algae to leaf litter." Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology 240: 110354. Masuda, M., N. Suzuki, S. Taniguchi, T. Oikawa, T. Nonaka, T. Iwatsubo, S. Hisanaga, M. Goedert and M. Hasegawa (2006). "Small molecule inhibitors of alpha-synuclein filament assembly." Biochemistry 45(19): 6085-6094. Osong, S. H., S. Norgren and P. Engstrand (2016). "Processing of wood-based microfibrillated cellulose and nanofibrillated cellulose, and applications relating to papermaking: a review." Cellulose 23(1): 93-123. Ow, S.-Y. and D. E. Dunstan (2013). "The effect of concentration, temperature and stirring on hen egg white lysozyme amyloid formation." Soft Matter 9(40): 9692-9701. Podrepšek, G. H., M. Primožič, Ž. Knez and M. Habulin (2012). "Immobilization of cellulase for industrial production." Chemical Engineering 27: 235-240. Resende, R., E. Ferreiro, C. Pereira and C. R. De Oliveira (2008). "Neurotoxic effect of oligomeric and fibrillar species of amyloid-beta peptide 1-42: Involvement of endoplasmic reticulum calcium release in oligomer-induced cell death." Neuroscience 155(3): 725-737. Sadeghi, M., Z. Moghimifar and H. Javadian (2023). "Fe3O4@SiO2 nanocomposite immobilized with cellulase enzyme: Stability determination and biological activity." Chemical Physics Letters 811: 140161. Saini, R., J. K. Saini, M. Adsul, A. K. Patel, A. Mathur, D. Tuli and R. R. Singhania (2015). "Enhanced cellulase production by Penicillium oxalicum for bio-ethanol application." Bioresource technology 188: 240-246. Salahuddin, P., M. T. Fatima, V. N. Uversky, R. H. Khan, Z. Islam and M. Furkan (2021). "The role of amyloids in Alzheimer's and Parkinson's diseases." International Journal of Biological Macromolecules 190: 44-55. Sanchez-Ramirez, J., J. L. Martinez-Hernandez, P. Segura-Ceniceros, G. Lopez, H. Saade, M. A. Medina-Morales, R. Ramos-González, C. N. Aguilar and A. Ilyina (2017). "Cellulases immobilization on chitosan-coated magnetic nanoparticles: application for Agave Atrovirens lignocellulosic biomass hydrolysis." Bioprocess and Biosystems Engineering 40(1): 9-22. Scheres, S. H. (2020). "Amyloid structure determination in RELION-3.1." Acta Crystallographica Section D: Structural Biology 76(2): 94-101. Schramm, F. D., K. Schroeder and K. Jonas (2020). "Protein aggregation in bacteria." FEMS microbiology reviews 44(1): 54-72. Sebastiao, M., N. Quittot and S. Bourgault (2017). "Thioflavin T fluorescence to analyse amyloid formation kinetics: Measurement frequency as a factor explaining irreproducibility." Analytical biochemistry 532: 83-86. Shaykhalishahi, H., M. Taghizadeh, R. Yazdanparast and Y. T. Chang (2010). "Anti-amyloidogenic effect of AA3E2 attenuates beta-amyloid induced toxicity in SK-N-MC cells." Chem Biol Interact 186(1): 16-23. Wang, W. and C. J. Roberts (2018). "Protein aggregation–mechanisms, detection, and control." International journal of pharmaceutics 550(1-2): 251-268. Waugh, D. S. (2011). "An overview of enzymatic reagents for the removal of affinity tags." Protein expression and purification 80(2): 283-293.
| ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 177 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 116 |
||
